Најважније из лекције
План-резиме
-
Појам и значај ензима
- Дефиниција: Ензими су биолошки катализатори који вишеструко убрзавају хемијске реакције у живим ћелијама, а при томе се сами не троше нити трајно мењају.
- Хемијски састав:
- Највећи број ензима су протеини.
- Рибозими представљају изузетак – молекули рибонуклеинске киселине (РНК) са каталитичком улогом.
-
Грађа и механизам деловања
- Ток реакције: Ензим делује на полазну супстанцу (супстрат), гради се привремени ензим-супстрат комплекс, након чега се ослобађа готов производ, а ензим остаје слободан за нови циклус: $$\text{ензим} + \text{супстрат} \rightarrow \text{ензим-супстрат} \rightarrow \text{ензим} + \text{производ}$$
- Активно место: Мали, специфично обликован део ензима за који се супстрат везује и где се одвија реакција.
- Специфичност („кључ и брава“): Ензим препознаје и убрзава само тачно одређену реакцију захваљујући просторном уклапању са супстратом.
- Кофактори: Небелончевински молекули неопходни за рад појединих ензима.
- Коензими: Органски молекули (често деривати витамина, попут витамина Б групе).
- Неоргански јони: Јони метала ($\text{Zn}^{2+}$, $\text{Mg}^{2+}$, $\text{Fe}^{2+/3+}$).
- Активација ензима: Многи ензими настају као неактивни проензими који се активирају тек по потреби (нпр. неактивни пепсиноген прелази у активни пепсин под дејством $\text{HCl}$ у желуцу).
-
Номенклатура и класификација ензима
- Традиционални називи: Неки ензими носе историјска имена (нпр. пепсин, трипсин).
- Савремени називи: Настају додавањем наставка -аза на име супстрата (нпр. сахароза $\rightarrow$ сахараза, лактоза $\rightarrow$ лактаза).
- Систематска подела: Ензими су званично сврстани у шест категорија према врсти реакције коју катализују.
-
Фактори који утичу на брзину ензимских реакција
- Температура: Оптимална температура за већину људских ензима је између 35 °C и 40 °C; превисока температура узрокује денатурацију (губитак структуре и функције) протеина.
- pH вредност: Сваки ензим има свој pH оптимум (већина најбоље ради у неутралној средини око pH 7, док нпр. пепсин делује у изразито киселој средини pH 1–2).
- Концентрација ензима и супстрата: Повећање концентрације убрзава реакцију све док се не засите сва активна места на ензимима.
-
Инхибиција и регулација ензимске активности
- Инхибитори: Супстанце које успоравају или потпуно блокирају активност ензима.
- Директни: По грађи сличе супстрату и везују се директно за активно место, блокирајући приступ супстрату.
- Алостерични: Везују се за друго место на ензиму и мењају облик активног места, чиме онемогућавају везивање супстрата.
- Негативна повратна спрега: Регулаторни механизам у којем крајњи производ метаболичког пута инхибира први ензим у том низу, спречавајући прекомерно накупљање производа.
- Инхибитори: Супстанце које успоравају или потпуно блокирају активност ензима.
Катализатори су супстанце које убрзавају хемијске реакције, а при томе се саме не мењају и не троше.
Ензими (биокатализатори) су биолошки катализатори који омогућавају и убрзавају хемијске реакције у живим ћелијама и до више милијарди пута. Без њих процеси попут фотосинтезе, ћелијског дисања и варења хране не би били могући.
По хемијском саставу, готово сви ензими су протеини.
Рибозими су изузетак од протеинске природе ензима - то су молекули рибонуклеинске киселине (РНК) који имају каталитичку функцију.
Супстрат је полазна супстанца која улази у реакцију и на коју ензим специфично делује.
Активно место је специјализовани део молекула ензима (сачињен од одређених амино-киселина) за који се везује молекул супстрата и где се одиграва хемијска реакција.
\[ \text{Ензим} + \text{Супстрат} \longrightarrow \text{Ензим-супстрат комплекс} \longrightarrow \text{Ензим-производ комплекс} \longrightarrow \text{Ензим} + \text{Производ} \]
Након завршетка реакције, производ се одваја, а ослобођени неизмењени ензим може да прими нови молекул супстрата.
Специфичност ензима (модел „кључ и брава“): Ензим је високо специфичан - катализује само једну тачно одређену реакцију. Супстрат и активно место одговарају једно другом као кључ брави, при чему се активно место може и додатно просторно прилагодити облику супстрата при контакту.
- Кофактори: Непротеинске компоненте неопходне за рад многих ензима. Могу бити:
- Коензими – органски молекули (најчешће пореклом од витамина, нпр. витамина Б групе).
- Јони метала – неоргански јони (\(\text{Zn}^{2+}\), \(\text{Mg}^{2+}\), \(\text{Fe}^{2+}/\text{Fe}^{3+}\)).
- Активација ензима: Поједини ензими се синтетишу у неактивном облику (проензими) и активирају се тек по потреби. На пример, неактивни пепсиноген у желуцу се под дејством хлороводоничне киселине (\(\text{HCl}\)) преводи у активни ензим пепсин.
Имена ензима се најчешће формирају додавањем наставка -аза на назив супстрата на који делују:
- Лактаза - разлаже млечни шећер лактозу на глукозу и галактозу: \[ \text{Лактоза} \xrightarrow{\text{лактаза}} \text{Глукоза} + \text{Галактоза} \]
- Сахараза - разлаже сахарозу (тршчани/репини шећер).
Неки ензими су задржали традиционална историјска имена (нпр. пепсин, трипсин). Савремена међународна класификација дели ензиме у шест категорија према типу хемијске реакције коју катализују, уз бројну ознаку од четири цифре.
Брзина ензимских реакција зависи од физичко-хемијских услова средине:
- Температура: Оптимална температура за већину ензима у људском телу је између \(35\text{ }^\circ\text{C}\) и \(40\text{ }^\circ\text{C}\). Повишење температуре убрзава реакцију до одређене границе, након чега долази до оштећења (денатурације) протеинске структуре и трајног губитка функције. Изузетак су ензими појединих термофилних једноћелијских организама из топлих извора који функционишу и на температурама око \(100\text{ }^\circ\text{C}\).
- \(\text{pH}\) вредност (киселост средине): Сваки ензим поседује оптималну \(\text{pH}\) вредност. Већина најбоље ради у неутралној средини (\(\text{pH} \approx 7\)), док поједини захтевају екстремне услове (нпр. пепсин у желуцу делује у изразито киселој средини при \(\text{pH } 1\text{--}2\)).
- Концентрација супстрата и ензима: Већа количина ензима и супстрата повећава брзину реакције све док се сва активна места не засите супстратом. Након засићења, даље додавање супстрата више не повећава брзину реакције.
Инхибитори су супстанце које смањују брзину или потпуно заустављају деловање ензима.
Према начину деловања, разликују се два основна механизма инхибиције:
- Везивање за активно место: Инхибитор је структурно сличан супстрату, такмичи се са њим и директно блокира активно место ензима.
- Везивање ван активног места: Инхибитор се везује за други део ензима, што доводи до промене просторног облика активног места, па супстрат више не може да се веже.
Негативна повратна спрега: Метаболички процеси се обично одвијају у низу узастопних реакција. Када се накупи довољна количина крајњег производа, он делује као инхибитор на први ензим у том ланцу и тиме аутоматски зауставља сопствену даљу производњу.
Ензими (биокатализатори): Углавном протеини (изузетак су рибозими – РНК) који драстично убрзавају хемијске реакције у ћелијама без сопственог трошења.
Механизам рада: Супстрат се везује за активно место ензима по принципу „кључ и брава“, ствара се комплекс, одвија се реакција и ослобађа производ, док ензим остаје непромењен. За рад неких ензима потребни су кофактори (витамини, јони метала).
Именовање: Назив супстрата + наставак -аза (нпр. лактоза \(\rightarrow\) лактаза).
Фактори регулације: Брзина деловања зависи од температуре (оптимум човека \(35\text{--}40\text{ }^\circ\text{C}\)), \(\text{pH}\) вредности (пепсин \(1\text{--}2\), већина осталих око \(7\)) и концентрације супстрата/ензима.
Инхибиција: Инхибитори успоравају или блокирају ензиме везивањем за активно место или ван њега. Путем негативне повратне спреге, вишак крајњег производа инхибира почетни ензим у ланцу реакција.
Механизам рада: Супстрат се везује за активно место ензима по принципу „кључ и брава“, ствара се комплекс, одвија се реакција и ослобађа производ, док ензим остаје непромењен. За рад неких ензима потребни су кофактори (витамини, јони метала).
Именовање: Назив супстрата + наставак -аза (нпр. лактоза \(\rightarrow\) лактаза).
Фактори регулације: Брзина деловања зависи од температуре (оптимум човека \(35\text{--}40\text{ }^\circ\text{C}\)), \(\text{pH}\) вредности (пепсин \(1\text{--}2\), већина осталих око \(7\)) и концентрације супстрата/ензима.
Инхибиција: Инхибитори успоравају или блокирају ензиме везивањем за активно место или ван њега. Путем негативне повратне спреге, вишак крајњег производа инхибира почетни ензим у ланцу реакција.
